![]() |
Подробный курс для косметологов и массажистов:
|
| Лизин | 2,60 |
| Гистидин | 0,42 |
| Аргинин | 4,45 |
| Аспартовая кислота | 4,90 |
| Треонин | 1,87 |
| Серин | 3,87 |
| Глутаминовая кислота | 7,19 |
| Пролин | 11,82 |
| Глицин | 33,50 |
| Аланин | 10,93 |
| Валин | 2,02 |
| Метионин | 0,61 |
| Изолейцин | 1,36 |
| Лейцин | 2,66 |
| Тирозин | 0,52 |
| Фенилаланин | 1,31 |
| Гидроксипролин | 9,21 |
| Гидроксилизин | 0,76 |
Вы видите, что коллаген отличается от всех остальных протеинов высоким содержанием пролина и гидроксипролина. Гидроксипролин не обнаруживается в столь значительных количествах ни в одном другом белке, кроме эластина. Пролин в коллагене присутствует в основном в последовательности глицин-пролин-X, где X часто представлен аланином или гидроксипролином. Присутствие оксипролина и оксилизина разительно отличает его от других белков в живых организмах (эти аминокислоты не встречаются в составе других белков). Роль этих аминокислот необычайно важна в стабилизации трехспиральной конформации молекул коллагена.
Когда же коллаген кипятят в воде, тройной завиток его структуры разрушается, и субъединицы частично гидролизуются, а продуктом этого становится желатин. Развернутые цепи пептидов желатина захватывают большие количества воды, приводя к образованию гидратированных молекул.
Дальнейшее изучение коллагена показало, что он подвергается процессу старения в живых организмах, что может быть вызвано формированием поперечных связей между волокнами коллагена. Они образуются за счет преобразования некоторых боковых цепей лизина в альдегиды. Белок эластин, который содержится в упругих волокнах соединительной ткани, содержит подобные поперечные связи и может образовываться путем комбинации волокон коллагена с другими протеинами. Когда образованные за счет поперечных мостиков коллаген или эластин расщепляются, образуются продукты поперечно связанных фрагментов лизина. Соединительная ткань в результате этого становится менее эластичной.
Биосинтез коллагена и последующее образование фибрилл и волокон соединительной ткани - сложный, многоступенчатый и относительно медленный процесс (поэтому столь медленно заживают травмы соединительных тканей и хрящей, особенно у взрослых). Исследования показали, что гидроксилирование пролина и лизина осуществляется специальными ферментами в присутствии атмосферного кислорода, ионов железа, аскорбиновой кислоты, D-кетоглутарата, как активатора ферментов. Нарушение отдельных стадий этого процесса - в случае блокады или недостатка вышеперечисленных факторов - приводит к синтезу атипичного, легкоразрушающегося коллагена. Так, недостаток витамина С тормозит гидроксилирование пролина и лизина, и поэтому служит причиной такого тяжкого заболевания, как цинга. В случае других нарушений возникают такие заболевания, как ревматоидный артрит, остеоартроз, склеродермия и ряд других не менее тяжелых заболеваний. Коллаген - общее название соединительно-тканного белка. Существует несколько типов коллагена. Так, например, коллаген типа IV играет важную роль в сохранении целостности эпителиальных и эндотелиальных клеточных оболочек, а коллаген типа III - важный поддерживающий компонент соединительной ткани, легких, кровеносных сосудов и кишечника.
